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Author:
Date:
2016-12-05
[Abstract] Non-muscle myosin II (NMII) form bipolar filaments, which bind F-actin to exert cellular contractility during physiological processes (Vicente-Manzanares et al., 2009). Using a combinatorial approach to fluorescently label both N- and C-termini of the NMII heavy chain, recent works have demonstrated the ability to visualize NMII bipolar filaments at various subcellular localizations (Ebrahim et al., 2013; Beach et al., 2014). At the zonula adherens (ZA) of epithelia, NMII minifilaments bind the circumferential actin bundles in a pseudo-sarcomeric manner (Ebrahim et ...
[摘要] 非肌肉肌球蛋白II（NMII）形成双极细丝，其在生理过程期间结合F-肌动蛋白以施加细胞收缩（Vicente-Manzanares等人，2009）。使用组合方法荧光标记NMII重链的N末端和C末端，最近的工作已经证明了在各种亚细胞定位下可视化NMII双极细丝的能力（Ebrahim等人，2013; Beach 等。，2014）。在上皮细胞粘附分子（ZA）上，NMII小丝以假性肌节方式结合周围肌动蛋白束（Ebrahim等人，2013），这是维持连接张力和组织完整性所需的构象Ratheesh等人，2012）。通过表达绿色荧光蛋白（GFP）-NMIIA重链并使用NMIIA C-末端特异性抗体对其进行免疫标记，我们能够观察到在Caco-2细胞中与F-肌动蛋白束结合的NMII小丝（Michael等人。，2016），如以前报道的（Ebrahim等人，2013; Beach 等人，2014）。此外，我们设计了FIJI/MATLAB分析模块来量化这些小丝相对于在ZA处的连接F-肌动蛋白的大小，距离和比对。小纤维角度的分散性的测量被证明是与结合处收缩性程度密切相关的有用参数（Michael等人，2016）。
关键词：肌球蛋白II微丝，结构照明显微镜，Adherens连接，肌动蛋白组织
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